Ruta de señalización MAPK-ERK

Las proteinquinasas activadas por mitógeno (MAPK) son una clase de serina/treonina proteinquinasas intracelulares que pueden ser activadas por diferentes estímulos extracelulares, tales como citoquinas, neurotransmisores, hormonas, estrés celular y adhesión celular. Es un transmisor importante de señales desde la superficie celular al núcleo. La vía de señalización de MAPK está altamente conservada en la evolución celular. Se han encontrado varias vías de señalización de MAPK paralelas en células procarióticas inferiores y células de mamíferos superiores. Diferentes estímulos extracelulares pueden usar diferentes vías de señalización de MAPK para mediar diferentes respuestas biológicas celulares. Las proteína quinasas reguladas extracelulares (ERK), incluyendo ERK1 y ERK2, son cruciales para la señalización de los receptores superficiales al núcleo. La ERK1/2 fosforilada se transloca desde el citoplasma al núcleo. Además, median la activación transcripcional de Elk-1, ATF, Ap-1, c-fos y c-Jun, y participan en una variedad de reacciones biológicas tales como la proliferación y diferenciación celulares, el mantenimiento de la morfología celular, la construcción del citoesqueleto, la apoptosis celular y la carcinogénesis celular. En la ruta de señalización ERK, las etapas básicas de transducción de señal se entienden bien, siguiendo la cascada enzimática de tres niveles de MAPK, a saber, proteína activadora aguas arriba. → MAPK quinasa quinasa (MAPKKK) → MAPK quinasa (MAP-KK) →MAPK. Entre ellos, Ras es la proteína activadora aguas arriba, Raf es MAPKKK, MAPK/ERK quinasa (MEK) es MAPKK, y ERK es MAPK.