L’effaceur dans le cerveau – Alzheimer’ s Maladie

[Symptômes précoces]

1. Perte de mémoire qui affecte la vie quotidienne
2. Diminution de la capacité à planifier et à résoudre des problèmes
3. Difficulté à accomplir des tâches qui étaient autrefois familières
4. Confusion sur le temps et le lieu
5. Incompréhension des images visuelles et des relations spatiales
6. Problèmes avec l’expression linguistique et l’écriture
7. Déplacer des choses et perdre la capacité de retracer les étapes pour les trouver
8. Diminution du jugement
9. Retrait progressif du travail et des activités sociales
10. Changements d’humeur et de personnalité

[Objectifs clés]

Vue d'ensemble de la maladie d'Alzheimer’ Les gènes liés à la maladie

Fig. 1. La couleur interne correspond à sa fonction de régulation. S'il y a deux couleurs intérieures, cela signifie que le gène est impliqué dans plus d'une voie. On pense également que les gènes encerclés en jaune influent sur le métabolisme des protéines précurseurs de l'amyloïde. On pense que les gènes encerclés en rouge influent sur le métabolisme de la protéine tau. ^[1].

Brève analyse du mécanisme de la maladie d'Alzheimer

En général, la protéine précurseur amyloïde (APP) subit un traitement non amyloïdogène. Il est d'abord clivé par la α-sécrétase pour générer des fragments terminaux de carboxyle sAPPα et C83, puis C83 est clivé par la γ-sécrétase en P3 et AICD, qui participent à la régulation ultérieure. Dans des conditions pathologiques, l'APP subit un traitement amyloïdogène. Il est d'abord clivé par la β-sécrétase pour générer des fragments sAPPβ et C99, puis la γ-sécrétase clive C99 et libère des fragments extracellulaires Aβ40/42. La surproduction d'Aβ40/42 et/ou l'échec des mécanismes de nettoyage d'Aβ conduisent à l'auto-agrégation d'Aβ pour former des oligomères, qui non seulement forment des plaques mais induisent également l'hyperphosphorylation de la protéine Tau, déstabilisant ainsi les microtubules et provoquant finalement des enchevêtrements neurofibrillaires.

En outre, l'agrégation d'Aβ40/42 peut également conduire à un déséquilibre de l'homéostasie du calcium, au stress endoplasmique du réticulum, au dysfonctionnement mitochondrial, à une altération du métabolisme énergétique et à une anomalie de la régulation du glucose, ce qui provoque finalement la mort des cellules nerveuses. ^[1-10]

Références :

• Lane CA, Hardy J, Schott JM. Alzheimer’ S maladie. Eur J Neurol. 2018 janvier; 25(1):59-70.
• Bossy-Wetzel E, Schwarzenbacher R, Lipton SA (2004) Voies moléculaires vers la neurodégénérescence. Nat. Med. 10 Suppl., S2–9.
• Chen JX, Yan SS (2010) Rôle de l'amyloïde-bêta mitochondrial dans la maladie d'Alzheimer ’ S maladie. J. Alzheimer Dis. 20 Suppl 2, S569–78.
• Claeysen S, Cochet M, Donneger R, Dumuis A, Bockaert J, Giannoni P (2012) Les coupables d'Alzheimer: croisement cellulaire et interaction. Cellule. Signal. 24(9), 1831–40.
• Marcus JN, Schachter J (2011) Targeting post-translational modifications on tau as a therapeutic strategy for Alzheimer’ S maladie. J. Neurogénet. 25(4), 127–33.
• Müller WE, Eckert A, Kurz C, Eckert GP, Leuner K (2010) Dysfunction mitochondriale: voie finale commune dans le vieillissement du cerveau et la maladie d'Alzheimer ’ maladie– aspects thérapeutiques. Mol. Neurobiol. 41(2-3), 159–71.
• Nizzari M, Thellung S, Corsaro A, Villa V, Pagano A, Porcile C, Russo C, Florio T (2012) Neurodegénération dans la maladie d'Alzheimer: rôle de la protéine précurseur de l'amyloïde et de la signalisation intracellulaire de la préséniline 1. J Toxicol 2012, 187297.
• Thinakaran G, Koo EH (2008) Trafic, traitement et fonction des protéines précurseurs amyloïdes. J. Biol. La chimie. 283(44), 29615–9.
• Guo, T., Zhang, D., Zeng, Y., Huang, T. Y., Xu, H., & Zhao, Y. (2020). Mécanismes moléculaires et cellulaires sous-jacents à la pathogénese de la maladie d’Alzheimer. Neurodegénération moléculaire 15.
• Lane, C. A., Hardy, J., & Schott, J. M. (2018). Maladie d'Alzheimer. Journal européen de neurologie 25(1), 59-70.

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Gao LJ, et al. Phytother Res. 2021 mars; 35(3):1572-1584.

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